FOSFATASE ALCALINA DE FRANGOS DE CORTE: UMA ABORDAGEM CINÉTICA E FUNCIONAL NO CONTEXTO DA MINERALIZAÇÃO ÓSSEA

Com o objetivo de caracterizar cineticamente a fosfatase alcalina (FA) do tecido ósseo de frangos de corte e discutir seu papel na mineralização, a enzima foi solubilizada a partir de epífises tibiais de aves de 21 dias utilizando fosfolipase C de Bacillus thuringiensis. A caracterização bioquímica revelou um pH ótimo de 10,5 para a hidrólise do substrato artificial p-nitrofenilfosfato (p-NFF). A análise cinética demonstrou um comportamento michaeliano, com alta afinidade pelo substrato (Kₘ = 56,49 µM) e elevada eficiência catalítica (Vₘₐₓ/Kₘ = 9,06). O estudo de inibidores revelou que o fosfato inorgânico (Pi) atua como inibidor competitivo, enquanto o levamisol e a teofilina apresentaram inibição incompetitiva. O vanadato destacou-se como o inibidor mais potente, atuando de forma competitiva. Os íons Zn²⁺, em excesso, exerceram efeito inibitório não competitivo. A enzima demonstrou considerável estabilidade térmica, mantendo atividade a 50°C. Os resultados indicam que a FA óssea de frangos possui propriedades cinéticas altamente conservadas e especializadas, fundamentais para sua função na mineralização do tecido ósseo.